L’agent infectieux responsable est original en biologie : contrairement à tous les dogmes de la transmission infectieuse (virus, bactéries…), le prion ne contient pas de matériel génétique (ADN).

Le prion

La levure, un bon modèle de recherche

Sur les 6000 protéines différentes que peut fabriquer la levure de boulanger (Saccharomyces cerevisiae), au moins trois peuvent changer de forme à l’instar de la Prp des mammifères.
Sous une forme altérée, ces « prions » de levure sont inoffensifs tant pour la cellule que pour l’Homme.
Connaissant le caractère infectieux très élevé des prions de mammifères, il est plus facile d’étudier les mécanismes « prions » chez la levure pour les transposer chez les mammifères.
Chez la levure, sous forme prion, la protéine concernée devient inactive et induit des changements de physiologie.
En étudiant ce changement, les scientifiques peuvent alors chercher des facteurs chimiques (et donc des médicaments potentiels) et/ou génétiques favorisant ou bloquant l’apparition de ces prions.
Le modèle levure par sa puissance, son innocuité et sa rapidité a ainsi permis d’isoler des molécules efficaces in vitro dans les systèmes mammifères, mais aussi de proposer un mécanisme moléculaire expliquant la genèse des prions.

Point de vue de chercheur

Vers un traitement?

Serait on sur la voie d’un traitement des maladies à prion en médecine humaine et vétérinaire ? L’homme est concerné à double titre. D’une part pour ce qui est des maladies provoquées par ingestion de produits provenant d’animaux eux-mêmes malades (mouton atteint de tremblante, boeuf dans le cadre de la maladie de la vache folle). D’autre part, pour le traitement des maladies génétiques neurodégénératives comme la maladie de Creutzfeld-Jakob et l’insomnie fatale familiale, qui sont dues à des mutations du gène prion présent sur le chromosome 20.